En un seminario web de RRP Research celebrado el 9 de noviembre de 2021, el Dr. Stephen Nimer, director del Sylvester Comprehensive Cancer Center, compartió estas conclusiones clave de la investigación de su laboratorio:

La función de la proteína RUNX1 está regulada por sitios de metilación marcados por metiltransferasas como PRMT1, PRMT4 y PRMT5.

La proteína RUNX1 es metilada por la PRMT4; concretamente, la metilación en la posición R319 favorece la activación de RUNX1.

El PRMT4 es esencial para la leucemogénesis mieloide, pero no para la hematopoyesis normal.

La PRMT4 depende de la JAK2; la inhibición de la JAK2 mediante ruxolitinib reduce la PRMT4, lo que a su vez reduce la metilación de la RUNX1.

Conclusión: Un inhibidor de la tirosina quinasa, como el ruxolitinib, podría ser un fármaco aprobado por la FDA capaz de regular la función de RUNX1. Se necesitan más estudios para comprender plenamente cómo el ruxolitinib modifica la función de RUNX1 y si podría influir directamente en el proceso de leucemogénesis en la RUNX1-FPD.